La hidroxiprolina es un derivado de aminoácidos no esencial formado durante la modificación de la proteína postraduccional a través de la hidroxilación del aminoácido prolina por la enzima prolil hidroxilasa que requiere vitamina C como co-factor. La hidroxiprolina es un componente importante del colágeno de proteínas y juega un papel clave en la estabilidad de la triple hélice de colágeno. Se puede usar como un indicador para determinar la cantidad de colágeno.
El aumento de los niveles de aminoácidos hidroxiprolina en la orina y/o suero normalmente se asocian con la degradación del tejido conectivo. Vitamina C La deficiencia disminuye la conversión de prolina a hidroxiprolina, lo que conduce a una estabilidad de colágeno reducida.
| Nombre del producto: | L-hidroxiprolina |
| Sinónimos: | L-hidroxiprolina; trans-4-hidroxiprolina; HIPRO; 4-hidroxiprolina |
| CAS: | 51-35-4 |
| MF: | C5H9NO3 |
| MW: | 131.13 |
| Einecs: | 200-091-9 |
| Categorías de Producto: | Aminoácidos; Bioquímica; Farmacéuticos; Bioquímica; Suplementos nutricionales; |
| Punto de fusion | 273 ° C (dic.) (Lit.) |
| alfa | -75.5 º (c = 5, H2O) |
| Punto de ebullición | 242.42 ° C (estimación rugosa) |
| densidad | 1.3121 (estimación aproximada) |
| densidad del vapor | 4.5 (vs aire) |
| índice de refracción | -75.5 ° (c = 4, H2O) |
| temperatura de almacenamiento. | Almacene por debajo de +30 ° C. |
| solubilidad | H2O: 50 mg/ml |
| forma | Cristales o polvo cristalino |
| pka | 1.82, 9.66 (a 25 ℃) |
| color | Blanco |
| Ph | 5.5-6.5 (50 g/l, H2O, 20 ℃) |
| Olor | Inodoro |
| actividad óptica | [α] 25/d 75.6 °, C = 1 en H2O |
| Solubilidad del agua | 357.8 g/L (20 º C) |
| Merck | 14,4840 |
| BRN | 471933 |
| Inchikey | PMMYEEVYMWASQN-DMTCNVIQSA-N |
| Descripción | Un aminoácido no esencial. Puede aislarse de la gelatina. No se ha informado que la hidroxiprolina se agregue a los alimentos en ninguna de las encuestas NAS. |
| Propiedades químicas | Polvo cristalino blanco |
La hidroxiprolina es un aminoácido no esencial separado de otro aminoácido llamado prolina. Se produce por la interacción de prolina y ácido ascórbico de vitamina C. Este proceso produce grupos hidroxilo unidos a moléculas de hidrógeno y oxígeno, que están conectadas a las moléculas de carbono de la prolina y se convierten en aminoácido hidroxiprolina.
Este aminoácido se separó primero del gel en 1902. Es uno de los 22 aminoácidos necesarios para formar proteínas humanas y también es parte del código genético humano estándar. La hidroxiprolina se produce en el tracto gastrointestinal.
Sin vitamina C, es imposible producir aminoácido hidroxiprolina. Sin él, surgen problemas graves, porque el cuerpo no puede producir colágeno (la estructura proteica más importante). Tanto la prolina como la hidroxiprolina son importantes para la formación de esta sustancia clave, y la falta de cualquiera causará una inestabilidad grave de colágeno en el cuerpo.
MSD: MSDS disponible.
COA: COA puede estar disponible si nos envía una consulta.
Envíanos un email a:info@maxmedchem.compara más detalles.
La hidroxiprolina es un derivado de aminoácidos no esencial formado durante la modificación de la proteína postraduccional a través de la hidroxilación del aminoácido prolina por la enzima prolil hidroxilasa que requiere vitamina C como co-factor. La hidroxiprolina es un componente importante del colágeno de proteínas y juega un papel clave en la estabilidad de la triple hélice de colágeno. Se puede usar como un indicador para determinar la cantidad de colágeno.
El aumento de los niveles de aminoácidos hidroxiprolina en la orina y/o suero normalmente se asocian con la degradación del tejido conectivo. Vitamina C La deficiencia disminuye la conversión de prolina a hidroxiprolina, lo que conduce a una estabilidad de colágeno reducida.
| Nombre del producto: | L-hidroxiprolina |
| Sinónimos: | L-hidroxiprolina; trans-4-hidroxiprolina; HIPRO; 4-hidroxiprolina |
| CAS: | 51-35-4 |
| MF: | C5H9NO3 |
| MW: | 131.13 |
| Einecs: | 200-091-9 |
| Categorías de Producto: | Aminoácidos; Bioquímica; Farmacéuticos; Bioquímica; Suplementos nutricionales; |
| Punto de fusion | 273 ° C (dic.) (Lit.) |
| alfa | -75.5 º (c = 5, H2O) |
| Punto de ebullición | 242.42 ° C (estimación rugosa) |
| densidad | 1.3121 (estimación aproximada) |
| densidad del vapor | 4.5 (vs aire) |
| índice de refracción | -75.5 ° (c = 4, H2O) |
| temperatura de almacenamiento. | Almacene por debajo de +30 ° C. |
| solubilidad | H2O: 50 mg/ml |
| forma | Cristales o polvo cristalino |
| pka | 1.82, 9.66 (a 25 ℃) |
| color | Blanco |
| Ph | 5.5-6.5 (50 g/l, H2O, 20 ℃) |
| Olor | Inodoro |
| actividad óptica | [α] 25/d 75.6 °, C = 1 en H2O |
| Solubilidad del agua | 357.8 g/L (20 º C) |
| Merck | 14,4840 |
| BRN | 471933 |
| Inchikey | PMMYEEVYMWASQN-DMTCNVIQSA-N |
| Descripción | Un aminoácido no esencial. Puede aislarse de la gelatina. No se ha informado que la hidroxiprolina se agregue a los alimentos en ninguna de las encuestas NAS. |
| Propiedades químicas | Polvo cristalino blanco |
La hidroxiprolina es un aminoácido no esencial separado de otro aminoácido llamado prolina. Se produce por la interacción de prolina y ácido ascórbico de vitamina C. Este proceso produce grupos hidroxilo unidos a moléculas de hidrógeno y oxígeno, que están conectadas a las moléculas de carbono de la prolina y se convierten en aminoácido hidroxiprolina.
Este aminoácido se separó primero del gel en 1902. Es uno de los 22 aminoácidos necesarios para formar proteínas humanas y también es parte del código genético humano estándar. La hidroxiprolina se produce en el tracto gastrointestinal.
Sin vitamina C, es imposible producir aminoácido hidroxiprolina. Sin él, surgen problemas graves, porque el cuerpo no puede producir colágeno (la estructura proteica más importante). Tanto la prolina como la hidroxiprolina son importantes para la formación de esta sustancia clave, y la falta de cualquiera causará una inestabilidad grave de colágeno en el cuerpo.
MSD: MSDS disponible.
COA: COA puede estar disponible si nos envía una consulta.
Envíanos un email a:info@maxmedchem.compara más detalles.
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